Derzeit untersucht unsere Gruppe die Struktur sowie die physikalischen und chemischen Eigenschaften von hyalinem Gelenkknorpel, wobei hauptsächlich Niederfeld-NMR-Techniken eingesetzt werden. Gelenkknorpel ist ein kompliziertes, mehrkomponentiges, aber gut geordnetes biologisches Gewebe. Die Struktur zeichnet sich durch drei Schichten unterschiedlich orientierter Kollagenfasern aus, begleitet von einem Gradienten zunehmender Proteoglykan- sowie abnehmender Wasserkonzentration. Als Folge dieser Strukturvariationen kommt es zu einer Veränderung der longitudinalen und transversalen Relaxationszeiten in Abhängigkeit vom Abstand zur Knorpeloberfläche. Diese Abhängigkeit, insbesondere nach der Behandlung der Proben mit z.B. Enzymen, Kontrastmitteln, wird mit Hilfe unseres Niederfeld-NMR Mobile Universal Surface Explorer (NMR-MOUSE) untersucht. Dabei ist eine eindimensionale Tiefenauflösung von mehr als 50 µm möglich. Mit dieser Methode wurde ein erhöhter Kontrast der longitudinalen Relaxationsrate bei niedrigeren magnetischen Feldstärken gefunden, der auch zur Abschätzung der räumlich abhängigen Glykosaminoglykan-Konzentration in den Knorpelproben genutzt werden konnte.
Die NMR-field-cycling-Relaxometrie ist eine weitere in unserer Gruppe verwendete Technik. Sie erlaubt uns, die longitudinale Relaxationszeit in Abhängigkeit von der Magnetfeldstärke zu messen. Experimente an Knorpel zeigten eine longitudinale Relaxationszeitdispersion, die von so genannten Quadrupolar Dips überlagert wird. Diese Dips sind eine Folge der Wasserstoff-Stickstoff-Kreuzrelaxation im Gelenkknorpel. Die Anwendung von Enzymen wie Trypsin oder Kollagenase verändert die prozentuale Zusammensetzung des Gelenkknorpels. Diese Veränderungen und insbesondere ihr Einfluss auf die Quadrupolaren Dips werden nun untersucht.
